segunda-feira, 1 de dezembro de 2014

A QUESTÃO DA PROTEÍNA DE SOJA - Uma história incompleta



PROTEÍNA DE SOJA
POR DENTRO DA GAIOLA

(tradução do capítulo 13 do livro The Whole Soy Story,
um livro expressamente sugerido pelo blog)
Cunhado da palavra grega "protos", proteína significa "primeiro" ou "de primordial importância". Precisamos proteína de alta qualidade em nossas dietas para o crescimento, reparação, funções imunológicas, formação de hormônios e de todos os processos metabólicos. Nós não podemos viver sem proteína.
Nossos corpos contêm mais de 50.000 tipos de proteínas, todas construídas a partir de blocos básicos de construção conhecidos como aminoácidos. Nove destes aminoácidos são considerados "essenciais" para os seres humanos, porque não podem ser  fabricados por conta própria e deve-se obtê-los através da dieta. Se os aminoácidos "essenciais" estão presentes em quantidades suficientes, pode-se construir os aminoácidos "não-essenciais". Mas, se um ou mais estão em falta, o corpo irá falhar de sintetizar muitas das enzimas, anticorpos e outras proteínas de que necessita.
Para a maioria de nós, a síntese de proteínas fica prejudicada não apenas quando os aminoácidos essenciais estão faltando, mas também quando seus suprimentos estão reduzidos. Nós também perdemos a capacidade de produzir quantidades suficientes durante períodos de infecção, problemas crônicos de saúde, agressão física ou mental, e na fase de rápido crescimento (bebês e crianças). Consequentemente, muitos cientistas respeitados acreditam que precisamos obter muitos mais aminoácidos do que os considerados essenciais de nossa alimentação, tanto que até outros oito aminoácidos devem ser considerados "condicionalmente essenciais". Esses incluem a arginina, glicina, prolina, glutamina, tirosina, serina, cisteína e taurina. 1,4
Tradicionalmente produtos de origem animal, como ovos, leite, peixe, aves e carnes têm sido valorizados como fontes das melhores proteínas. Eles contêm um "conjunto completo" de aminoácidos essenciais, e nas proporções desejadas. Em contraste, as proteínas de origem das plantas são "incompletas" porque elas são escassas em alguns dos aminoácidos essenciais. Os aminoácidos que estão em falta nesses alimentos são conhecidos como os "aminoácidos limitantes." Apenas a falta de um destes elementos basta para reduzir ou mesmo desligar o processo do organismo na fabricação das proteínas. Na soja e outros legumes, o aminoácido limitante é a metionina. Nos cereais, é a lisina. Assim, feijão e cereais são tradicionalmente consumidos juntos para maximizar a qualidade da proteína. Em decorrência disso no México, podemos ter tortillas de milho com feijão, no Oriente Médio grão de bico e pão pita, e na Ásia, a soja com arroz. Em todas as culturas, alimentos de origem animal, pelo menos em pequenas quantidades, são adicionados às combinações de grãos de leguminosas, para garantir um fornecimento total de aminoácidos. No Japão, isso significa que os cubinhos de tofu são quase sempre servidos em um caldo com peixe e arroz. 5
FEIJÃO SUPREMO?
Comparado a outros alimentos vegetais, a soja ganha uma alta classificação em termos de quantidade e qualidade de proteína. Entre 35 e 38 por cento da proteína de soja é comparado com 20 a 30 por cento com outros feijões. 6  A percentagem de proteína sobe para 70 por cento ou mais em produtos de proteína de soja processada tais como a proteína de soja concentrada e isolada onde a maior parte da gordura e dos carboidratos foram removidos.
A soja também goza de status como a mais alta qualidade de proteína vegetal, pois contém todos os aminoácidos essenciais. Embora "conter todos" não seja o mesmo que "conter uma relação completa e equilibrada" desses aminoácidos essenciais, a Organização Mundial de Saúde (OMS), os EUA através da sua agência de Administração de Alimentos e Medicamentos (Food and Drug Administration - FDA) e muitos governos atualmente aceitam um sistema de classificação que coloca a soja em pé de igualdade com a caseína e a clara de ovo como um produto de alta qualidade proteica. 7
Este reconhecimento se impôs como demonstração do poder dos lucros e da política sobre os rigores científicos.
A GUERRA DA CLASSIFICAÇÃO
Em 1919, cientistas criaram um método de avaliação da qualidade da proteína conhecido como o Índice de Eficiência Proteica (PER). O PER é baseado em como ratos se desenvolvem sob uma proteína específica, e esses resultados são então extrapolados para os humanos. O problema é que os ratos crescem mais rápido e mais peludos do que as pessoas. Estas diferenças ditam diferentes exigências de aminoácidos. Os seres humanos têm uma menor necessidade de metionina - o aminoácido limitante (os aminoácidos limitantes são aqueles que estão presentes em determinados alimentos em concentrações menores que as exigidas para o máximo de síntese protéica, EASTER (1985), NT)   na soja e de outros legumes, e essa limitação faz com que os ratos mostrem um desenvolvimento deficiente sob a soja. Assim sendo, o PER da proteína de soja fica em uma classificação de 70, em comparação com 100 para a caseína e 82 para a carne. 8
Os escores da proteína de soja melhoram discretamente, quando se usa um sistema chamado Valor Biológico (BV), que mede a quantidade de proteína ingerida em comparação com a quantidade de proteína absorvida. O BV mais elevado é o da proteína do soro de leite (WHEY) (104), seguido pelo ovo inteiro (100), clara de ovo (88), caseína (77) e a proteína de soja (74). 9 Outros sistemas em uso, tais como PER Relativo (RPER), Razão Proteica Líquida (NPR, em inglês) e Razão Proteica Líquida Relativa (RNPR, em inglês) classificam os produtos a base de proteína na mesma ordem, com a soja consistentemente mantendo uma performance medíocre. 10
Esses escores pouco enobrecedores não agradaram a indústria da soja.
AÇÃO POSITIVA
Para fazer a soja parecer mais esperta, os pesquisadores no final de 1970 trouxeram um sistema conhecido como Escore Corrigido da Digestibilidade Proteica dos Aminoácidos (PDCAAS, em inglês). Os cientistas têm elogiado o PDCAAS não por causa de sua sequência impressionantemente longa de iniciais, mas porque ele calcula as exigências humana (e não do rato) de aminoácidos, corrigida pela digestibilidade e pontua baseando-se na demanda de proteína para crianças entre dois a cinco anos de idade, o grupo humano com a maior necessidade de proteína (afora os nenês). Este sistema dá à proteína de soja uma boa classificação de 100, no topo junto com a caseína (uma proteína do leite) e a proteína da clara do ovo  e um pouco à frente da carne.11  Com esta nova classificação A + a soja parece assumir seu apelido chinês "a carne sem osso. "
O problema é que o PDCAAS foi criado de forma que nenhuma proteína possa marcar escore superior a 100, a pontuação da proteína de referência. A clara de ovo e a caseína equivalem à soja porque elas não podem pontuar mais alto. 12 Em outras palavras, os alunos C obtém as mesmas elevadas honrarias de estudantes de notas A legitimamente merecedores, um esclarecedor modelo da ação afirmativa patrocinada pela indústria.
No passado, a soja sempre ficava aquém nas análises de qualidade de proteína, devido à sua quantidade limitada de metionina. Menos conhecidos são seus outros problemas. Ghulam Sarwar, PhD, da Divisão de Pesquisa de Nutrição do Centro de Investigação Banting em Ottawa, nos adverte que a pontuação PDCAAS "claramente superestima a qualidade da proteína de fontes que também contêm fatores antinutricionais." 13
Como veremos na Parte IV (desse livro), a soja contém muitos antinutrientes. Eles incluem inibidores de tripsina, lectinas, saponinas, fitatos, todos são fatores depressores do crescimento que ocorrem naturalmente. A qualidade da proteína de soja é também comprometida pelas toxinas formadas durante o seu processamento. A soja atualmente é tratada rotineiramente com calor, agentes oxidantes (como peróxido de hidrogênio), os solventes orgânicos (tais como hexano), alcalinos e ácidos, ou combinações de tais tratamentos, para melhorar a textura, aroma e outras propriedades funcionais, para desativar os fatores naturais antinutricionais, e para preparar os produtos de proteína concentrada. Estes tratamentos resultam em biodisponibilidade mais baixa de aminoácidos e numa qualidade mais pobre da proteína. Por exemplo, os PDCAAS para a proteína isolada de soja (SPI) obtida pelo tratamento alcalino é 49 por cento do valor da proteína da soja não tratada, apesar dos gráficos vistos pelo público pareçam mais favoráveis. 14
E as coisas podem ficar ainda piores. Os métodos de testes de aminoácidos utilizados para determinar a pontuação PDCAAS não fazem distinção entre as formas Dr. Jekyll / Mr. Hyde dos aminoácidos. A alta temperatura, a pressão e os produtos químicos podem transformar as formas L-aminoácidos (levogira) utilizáveis ​​e necessárias em formas potencialmente tóxicas D-(dextrogira). Técnicas para exame que podem fazer essa crucial distinção estão disponíveis, mas não estão em uso. 15-16
Um sistema tão falho só poderia ter sido arranjado fraudulentamente pela indústria alimentar.
A Proteína de Soja na Nutrição Humana, uma coleção de artigos lidos entre 22 e 25 de  maio em 1978, em uma  conferência em Keystone, Colorado, 17 conta a reveladora história da soja. O evento foi patrocinado, em parte, por Ralston-Purina, um grande fabricante de proteína isolada de soja, e reuniu pesquisadores que tinham vindo testar novos métodos de análise da qualidade da proteína para seres humanos. Estes métodos mediam o consumo e a excreção do nitrogênio porque o nitrogênio é o elemento que existe nas proteínas, mas não nas gorduras e nos carboidratos. Como usamos as proteínas em nossos corpos, nós excretamos nitrogênio em nossa urina e fezes. Os pesquisadores medem a quantidade de nitrogênio perdido para determinar a quantidade de proteína que é utilizada e quanto é necessário recuperá-la.
Ao longo da conferência, os pesquisadores expressaram reservas sobre os projetos do novo teste, a precisão dos métodos, e a motivação que levou o seu desenvolvimento. Muitos pareciam estar lutando bravamente para encontrar alguma forma, um jeito, de fazer a proteína de soja parecer melhor, na verdade torná-la realmente uma excelência. Um dos participantes se colocou de forma mais direta e disse: "Nós estamos tentando ajudar principalmente a indústria alimentar." 18 O resultado final do sistema PDCAAS mostra que para a indústria alimentar não importa quão boa a proteína (da soja) realmente seja, o que importa é quão boa ela pareça ser.
Antes que o PDCAAS pudesse ser aceito, no entanto, a soja teve que provar sua determinação como a principal proteína na dieta humana. Para tal são necessários cobaias, não animais, mas seres humanos. Ralston Purina se prontificou em patrocinar um estudo de curto prazo na América Central, intitulado "Qualidade Nutricional da Proteína Isolada de Soja: estudos em crianças de idade pré-escolar" 19Embora tenha se prolongado por apenas duas semanas, o estudo é rotineiramente citada para justificar a adequação nutricional da proteína de soja. É precisamente resumido da seguinte forma:
"Um grupo de crianças da América Central que sofrem de desnutrição foi primeiramente estabilizado e levado para uma melhor saúde, através da alimentação com comida nativa, incluindo carne e produtos lácteos. Então estes alimentos tradicionais foram substituídos por uma bebida feita com proteína isolada de soja e açúcar para um período de duas semanas.  Todo o nitrogênio consumido e todo o nitrogênio excretado foi mensurado de um modo verdadeiramente Orwelliano (as crianças eram pesadas despidas todas as manhãs, e todos os excrementos, incluindo o vômito seriam coletados para análise) Os pesquisadores verificaram que as crianças retiveram nitrogênio e que o seu crescimento foi ‘adequado’ e declararam a experiência um sucesso.
"Se as crianças estão realmente saudáveis ​​sob tal dieta ou se podem permanecer assim por um longo período, é outra questão. Os pesquisadores observaram que as crianças vomitavam "ocasionalmente” normalmente depois de terminada uma refeição; que mais da metade sofreu períodos de diarreia moderada, que alguns tiveram infecções respiratórias de vias superiores; e que outros sofreram de erupções cutâneas e febre. Deve-se ressaltar que os pesquisadores não ousaram utilizar produtos de soja para ajudar as crianças a iniciar a recuperação inicial da desnutrição e foram obrigados a suplementar a mistura de soja + açúcar com nutrientes amplamente ausentes nos produtos de soja, reconhecidamente, as vitaminas A, D, B12, mais o ferro, o iodo e o zinco." 20
Os cientistas identificaram muitos problemas com esses estudos. As crianças retém nitrogênio em taxas mais elevadas do que o normal enquanto estiverem desnutridas e precisem recuperar um atraso em seu crescimento. Fontes de proteína de soja ou quaisquer outras utilizadas ​​em tais crianças sempre alcançarão pontuações mais altas do que seria esperado em crianças normais. Além disso, o uso de proteína sempre varia de acordo com o estado fisiológico, o nível de atividade e outros fatores. 21 Adicionalmente, as diferenças de qualidade de proteína raramente mostram-se precários quando os níveis de ingestão são inadequados porque a quantidade pode, em grande medida, compensar a qualidade. Alimentos como a soja que fornecem todos os aminoácidos (embora com uma relação aquém da ideal) vão atingir o balanço de nitrogênio positivo máximo desde que ingeridos em quantidade suficiente. O fato de que proteínas como a carne sejam satisfatórias em uma quantidade muito menor não foi conectada a essas equações. 22
Diretrizes éticas sobre experiências com seres humanos exigem estudos limitados de curto prazo de duração, tornando-as essencialmente inúteis. O estudo da América Central durou duas semanas, embora as crianças testadas tivessem suporte prévio ao início do estudo com alimentos a base de carne e laticínios por um mês ou mais! 23 (Note-se que os pesquisadores não arriscaram a saúde de crianças dos EUA para este estudo.)
A curta duração do estudo não era incomum. Em meados dos anos 1960, uma série de estudos de balanço de nitrogênio para avaliar as proteínas vegetais durou apenas 16 dias. 24 E um estudo PDCAAS em adultos foi referido como "de longo prazo", apesar de se prolongar por apenas 11 semanas. 25 De curto prazo ou de longo prazo, tais estudos não fornecem evidências científicas sólidas de que as pessoas possam adotar com segurança a soja como sua principal fonte de proteína para a vida. Vegetarianos e outros que optam ano após ano pela soja como sua principal fonte de proteína estão involuntariamente se prestando - a si e seus filhos - a servir como cobaias em um verdadeiro estudo epidemiológico de efetivo longo prazo, mas não monitorado.
E os resultados já estão chegando, pelo menos informalmente. Médicos e nutricionistas estão ouvindo queixas e mais queixas de pele seca, cabelo sem brilho, calvície, perda de tônus ​​muscular, ganho de peso, fadiga, confusão mental, perturbações digestivas, alergias, deficiências imunológicas, disfunção de tireoide, distúrbios reprodutivos e assim por diante.
Estas queixas são totalmente previsíveis, quando se considera os aminoácidos que estão mal representados na proteína de soja.
AMINO ÁCIDO DESAFIADO: Metionina
Metionina, um amino ácido à base de enxofre, sempre aparece pouco na soja. Embora esteja presente, é muito sub-representada, devendo ser adicionado à fórmula para lactentes de soja e de alimentos para animais, à base de soja.
Sem metionina, os bebês não crescem o suficiente nem rápido o necessário.
As fórmulas a base de soja corresponde às fórmulas de leite de vaca em termos de taxas de crescimento se a metionina for adicionada. 26
Estudos em adultos são menos claros. A maioria estabelece que metionina extra não precise ser adicionada à proteína de soja, a menos que a ingestão de proteína total das pessoas seja tão baixa a ponto deles estarem sofrendo de desnutrição proteica. Necessidades mínimas de aminoácidos sulfurados parecem ser preenchidas numa quantidade de 38 gramas ou mais em uma ingestão diária de proteína (equivalente a proteína de 119 g de carne de vaca assada, 158 g de queijo cheddar ou quase cinco copos de leite integral), embora alguns os pesquisadores verificassem que muitas pessoas se beneficiam de quantidade consideravelmente maior. 27-28
Isso não é surpreendente, dado ao papel da metionina como um dos doadores mais importantes do grupo metila. Isto significa que ela é excelente doador de um único átomo de carbono com três átomos de hidrogênio ligados firmemente, uma molécula muito necessária para muitas conversões bioquímicas do corpo. Doença hepática, distúrbios cerebrais, osteoartrite, fibromialgia, fadiga crônica e depressão são apenas alguns dos distúrbios que responderam aos suplementos de metionina.
A metionina é também precursora da SAM (S-adenosil metiona) produzida pelo nosso fígado se ele for saudável o suficiente e se ele tiver suficiente metionina à sua disposição. Kilmer McCully, MD, autor de The Heart Revolution: The Extraordinary Discovery that Finally Laid the Cholesterol Myth to Rest (A revolução do coração: A extraordinária descoberta que finalmente colocou o mito do colesterol para descansar) 29 e The Homocysteine Revolution (A Revolução da Homocisteína), 30 e vencedor do Prêmio  Linus Pauling de 1998, observou que as dietas ricas em proteína de soja pode levar à síntese reduzida de SAM devida à deficiências de metionina. 31 Isso por sua vez, conduz ao aumento dos níveis de homocisteína, um amino ácido aterogênico, que se estiver elevado no sangue, indica um maior risco para doença cardíaca e derrame. Na década de 1950, os estudos com macacos Cebus (no Brasil seu representante é macaco prego, NT) mostraram que as dietas contendo proteína isolada de soja foram aterogênicas, mas alimentando esses macacos com metionina se impede a aterogênese, provavelmente por causa dos níveis plasmáticos reduzidos de homocisteína  ​resultante do aumento da síntese da SAM. 32-'33Recentemente, um estudo com professores aposentados em Baltimore revelou que um aumento na proteína dietética induz a uma homocisteína plasmática reduzida e que a diminuição de proteínas na dieta conduzia a um aumento na homocisteína do plasma. 34 Isso sugere que uma dieta rica em proteína de soja tem alta improbabilidade de ser boa para prevenir doenças do coração.
Finalmente, a metionina é crítica porque é o precursor de dois aminoácidos "condicionalmente essenciais" – a cisteína e a taurina.
CISTEÍNA
A cisteína é a forma instável de cistina, e o corpo converte um no outro, conforme necessário. Os níveis de açúcar no sangue dependem da cisteína para a produção do fator de tolerância de glicose (GTF) e insulina. A cisteína é considerada "condicionalmente essencial" porque os prematuros e os recém-nascidos a termo necessitam desse amino ácido para o equilíbrio adequado de nitrogênio e para o crescimento. A incapacidade do prematuro em fabricar cisteína e serina partir da metionina é devido ao fato da atividade da enzima cistationase ser reduzida durante o desenvolvimento fetal.35
Nutricionistas clínicos que testam o status de aminoácidos de seus clientes com exames adequados verificam muitas deficiências de metionina e cisteína/cistina, particularmente entre as pessoas em dietas ricas em soja. Um dos melhores suplementos no mercado agora é o MSM (metil-sulfonil-metano), uma forma útil de enxofre que ajuda a pessoas deficientes em metionina a curar sua pele, trato intestinal e articulações. Tudo isso sugere que várias pessoas precisam de mais metionina e outros amino ácidos que contenham enxofre, tanto quanto nosso pequeno amigo peludo - o rato. Os seres humanos que se vangloriam da pele bonita, úmida e grossa, cabelos brilhantes, invariavelmente, vivem em dietas ricas em enxofre. O enxofre foi apelidado de "mineral da beleza", pois fornece as ligações transversais que tornam a elastina e o colágeno da nossa pele forte, flexível e jovem.
A beleza fornecida pela metionina e cisteína/cistina é maior do que a intensidade da pele. Estes aminoácidos de enxofre otimizam a função do sistema imunológico e a capacidade do organismo para produzir a glutationa. A cisteína é também um dos três aminoácidos que constituem a glutationa, um dos mais importantes antioxidantes encontrados no corpo. A glutationa (gama-glutamil cisteína-glicina, ou γ-glutamilcisteinilglicina) protege as células pela desintoxicação de compostos prejudiciais, tais como peróxido de hidrogênio, radicais livres e cancerígenos, incluindo as nitrosaminas em produtos modernos de soja (ver Capítulo 11).
A glutationa é parcialmente responsável em proteger  o colesterol LDL  da oxidação e da obstrução arterial. Embora a soja tenha reputação de reduzir o colesterol, os ratos alimentados com proteína de soja que não foi fortificada com metionina mostraram um aumento do colesterol total e uma suscetibilidade aumentada para a peroxidação do colesterol LDL. Foi verificado que esses ratos têm níveis baixos de glutationa e também não cresceram, bem como o grupo de controle alimentado com caseína. 36
TAURINA
A taurina é o outro amino ácido contendo enxofre sub-representado em alimentos de soja. Como é o caso da cisteína, a formação de taurina requer enzimas ativas e das vias de metabolismo, que ainda não desenvolveram em recém-nascidos. A taurina é o segundo amino ácido mais abundante do leite humano, um amino ácido "condicionalmente essencial" que é rotineiramente adicionado às fórmulas infantis (popularmente chamados de leite em pó para nenês). 37 38
A depleção de taurina afeta aos adultos também. Edema, hipertensão, convulsões, degeneração macular, a diabetes, digestão deficiente de gordura, doença cardíaca e asma são todos ligados a deficiência de taurina. 39 A taurina também desempenha um papel na normalização do balanço de outros aminoácidos. Por exemplo, os níveis de GABA no cérebro são elevados pela taurina. GABA (abreviação de ácido gama-amino-butírico) é ao mesmo tempo um aminoácido e um neurotransmissor. O dom do GABA é a sua capacidade para conter a ansiedade. Incontáveis suplementos com GABA são muitas vezes prescritos como tranquilizantes naturais. 40
O falecido Robert Atkins, MD, descobriu que a terapia de reposição de estrogênio (TRE) bloqueava a produção de taurina, 41 um fato que coloca em questão a perspicácia de se tomar quaisquer estrógenos artificiais, o que inclui os fitoestrogênios da soja.
LISINA
Os níveis de lisina que ocorrem naturalmente na soja seriam adequados. Desafortunadamente, o moderno processamento de alta tecnologia pode degradar a lisina tão severamente que a torna marcadamente inutilizável. A lisino-alanina, um aminoácido derivado não natural produzido durante o processamento, provoca a perda da lisina biodisponível assim como da cistina e da fosfoserina. Isso reduz drasticamente a qualidade nutricional total dessa  proteína 42 e em doses suficientemente grandes, a lisino-alanina pode induzir a toxicidade renal. 43 44 Infertilidade pela perda de mobilidade do esperma, herpes simples, herpes genital e doenças cardíacas tem sido todas associadas à deficiência de lisina. 45 46
A lisina também se degrada quando proteínas são cozidas com açúcar. A reação de Maillard (primeiramente descrita pelo químico francês Louis Camille-Maillard em 1912, NT), a "reação de acastanhamento", normalmente ocorre durante a produção de cereais e grãos. Reações de Maillard podem ocorrer durante a fabricação de soja quando adoçantes sob a forma de malte de cevada, malte de arroz e outros açúcares são adicionados para disfarçar o sabor desagradável da soja. Uma vez que o organismo tem dificuldade para hidrolisar a cadeia de proteína que contém a molécula de lisina caramelizada, deficiências de lisina podem ocorrer. E esta proteína não digerida ao entrar na corrente sanguínea pode resultar em alergias e respostas imunes não desejadas. 47
CARNITINA
A falta de suficiente metionina e de lisina de alta qualidade pode conduzir a mais uma provável deficiência de carnitina. Precisamos de carnitina para alta energia, uma saudável função cardíaca e metabolismo da gordura. É tão necessária para as crianças, que pesquisadores espirituosos sugeriram o apelido de "vitamina Bb." 48 Bebês obtém abundância de carnitina através do leite materno, e algumas fórmulas são enriquecidas com carnitina. No entanto, uma vez que só se pode obter carnitina de carnes e produtos de origem animal, mães vegetarianas que amamentam quase sempre precisam de suplementos de carnitina para nutrir adequadamente seus bebês. Vegetarianos estritos (vegans), que não consomem ovos ou laticínios tendem a ser deficiente não apenas de carnitina, mas de seus precursores metionina e lisina. Pessoas com baixa função da tireoide, um problema de saúde comum entre vegetarianos que consomem soja, também precisa de carnitina extra. 49
PDCAAS SEM CLASSE
O método PDCAAS não leva em conta aminoácidos em separado. Individualmente, eles podem ser menos biodisponíveis do que as diferentes pontuações de proteína podem sugerir.50 Como Sarwar coloca, "O método PDCAAS pode levar a resultados enganosos sobre a qualidade das proteínas limitadas em mais do que um aminoácido essencial." 51 Embora a metionina seja geralmente o primeiro aminoácido limitante em produtos de soja, lisina, treonina e triptofano também afetam a real qualidade da proteína da soja. Em estudos utilizando pintos, a farinha de soja foi confirmada ser limitada, como esperado, em metionina e cisteína. Mas o concentrado de soja e a proteína isolada de proteína (SPI) são limitados em cisteína, metionina e também treonina. 52
Deficiências específicas de aminoácidos também levam a deficiências dos aminoácidos que o organismo normalmente é capaz de produzir. Por exemplo, a creatina, um aminoácido produzido a partir da metionina, glicina e arginina, pode muito bem estar em falta entre os comedores de soja. Ela é necessária para o tônus muscular, o ritmo cardíaco, e a prevenção do câncer. Treonina suplementa a serina que não é considerada essencial, mas pode ser facilmente utilizada no metabolismo da metionina e na síntese da acetilcolina e da glicina.
Na maioria dos casos a soja seria capaz fornecer quantidades adequadas de treonina, arginina e outros aminoácidos essenciais necessários para o crescimento e reparação corporal. No entanto, todos eles são alterados pelas altas temperaturas, e altas pressões, métodos modernos de processamento. O dano pode não ser tão extenso como o feita contra a lisina, mas é fatual, no entanto. Estes métodos, utilizados para eliminar proteínas anti-nutrientes  (tais como os inibidores de protease), tem também o efeito infeliz de desperdiçar proteínas necessárias. Uma proteína não pode ser desmontada sem afetar a outras. 53-57
O princípio fundamental é que a única maneira de preservar a lisina e os outros aminoácidos, e ao mesmo tempo promover a desativação de proteínas anti-nutricionais é praticar as demoradas, as antiquadas técnicas de imersão e fermentação tradicionalmente utilizadas na Ásia. Mas mesmo assim, os alimentos de soja resultarão escassos em metionina.
Twinkies (tipo de bolo recheado) versus Snickers (chocolate com nozes)
Produtores e veterinários sabe que o caminho para “bombar” o desempenho dos alimentos a base de soja é adicionar metionina. Os ratos alimentados com proteína de soja enriquecida com metionina crescem em pé de igualdade com aqueles alimentados com caseína de acordo com o escore dos padrões PDCAAS. No entanto, ambos os grupos alimentados com soja e com caseína ficam aquém no PER ou BV do ovo inteiro ou uma proteína de soro de leite de boa qualidade, pois ambos - soja e caseína não têm quantidades adequadas de amino ácidos contendo enxofre. 58 Ambos são produtos fracionados, a proteína de soja é retirada do grão de soja e a caseína é retirada a partir do leite integral. Nem tampouco serve para o corpo humano. No entanto, soja e caseína são rotineiramente comparadas em estudos que elogiam a capacidade da soja em prevenir e reverter enfermidades. Descobrir que a proteína de soja é melhor do que a caseína como preventivo de câncer não significa muito. É como projetar um estudo que compara chocolates com nozes (Snickers) contra bolinhos (Twinkies). Nenhum oferece uma opção saudável, mas os Snickers provavelmente se saem melhor, pois contém algumas nozes.
A soja não. Pelo menos ainda não. Numa tentativa recente de melhorar a qualidade da proteína de soja, os cientistas injetaram uma proteína rica em metionina de noz no DNA da soja. O novo feijão possui melhores níveis de metionina, mas a proteína de noz acrescenta outro potente alérgeno a um alimento que já está repleto desse predicado. 59 (Veja os Capítulos 24 e 25.)
Encarando o ovo
O feijão geneticamente modificado, fortificado com metionina foi mal recebida pela imprensa o suficiente para a indústria da soja começar a promover a ideia de que "a proteína de soja é o melhor do jeito que ela é." 60 A indústria agora defende a falta inerente de metionina na soja como um ativo, com base na teoria de que o enxofre encontrado nos ovos, carne e produtos de origem animal pode causar a perda de cálcio e osteoporose.
O estudo mais citado para justificar essa reivindicação envolveu 15 jovens saudáveis, divididos em três grupos. Todos os três grupos comeram alimentos que continham quantidades idênticas de sódio, potássio, cálcio, fósforo, magnésio e proteína, mas diferentes quantidades de enxofre. O primeiro grupo (menos enxofre) consumiu produtos de soja, o segundo (enxofre moderado) consumiu leite de soja, proteína texturizada, queijo e ovos, e o terceiro (mais enxofre) proteína  animal de carne e queijo. Aqueles que adquirem suas proteínas a partir dos produtos de origem animal perderam 50% mais cálcio de seus corpos em relação àqueles que tinham ingerido a proteína de soja. As pessoas do grupo dos ovos, soja e leite estavam no meio. Os investigadores concluíram que "A incapacidade para compensar a resposta pela calciúria induzida pela proteína animal [significando cálcio na urina] pode ser um fator de risco para o desenvolvimento da osteoporose." 61
O que nunca é mencionado quando este estudo emergiu - como fez Mark Messina em The Simple Soybean and Health (A simples soja e sua saúde) 62 e em Earl Mindell’s Soy Miracle (Milagre da Soja)63entre outros livros que promovem a soja é que os 15 indivíduos passaram um total de 12 dias testando cada tipo de alimentação. Esse tempo é suficiente para os seus corpos reagirem a níveis inesperadamente elevados de proteínas com enxofre, mas não o tempo suficiente para que o corpo buscasse se normalizar e lidasse com tal carga de enxofre. A homeostase do cálcio é normalmente bem regulada de modo que a perda de cálcio aumentada pela urina resulta numa absorção maior de cálcio a partir do intestino. Este processo adaptativo pode não ocorrer durante estudos de curto prazo, mas o corpo humano é muito bem capacitado para se ajustar à carga de enxofre de alimentos reais, após um adequado período de tempo.
O enxofre não é um problema, desde que os níveis de vitamina B6 estejam adequados. O piridoxal-5-fosfato (a forma mais ativa da vitamina B6) é a coenzima para a cistationina sintetase, a enzima necessária para a conversão adequada dos amino ácidos que contém enxofre. Está em falta na maioria das dietas dos americanos. A solução óbvia é de otimizar os níveis de vitamina B6, e não cortar os alimentos que contêm enxofre.
A falácia da maioria dos outros estudos que ligam os alimentos de origem animal ricos em enxofre com uma elevada excreção de cálcio é igualmente fácil de ser verificada. A maior parte dessas experiências apresentam overdoses de aminoácidos isolados: metionina, cisteína e cistina, sem fornecer níveis adequados de vitamina B6 e de ácido clorídrico adicional necessário para processar esta carga elevada de aminoácidos. Notavelmente, as pessoas e os animais alimentados com comida de verdade não experimentam os mesmos problemas, assim cortar os alimentos ricos em enxofre não é a solução para osteoporose. 64 65
Mais uma coisa sobre enxofre e soja. As deficiências ocorrem não só por causa da soja ser escassa em metionina, mas porque os inibidores da protease criam uma maior necessidade deste aminoácido. O pâncreas precisa utilizar aminoácidos contendo enxofre, quando ele precisa produzir enzimas digestivas em quantidade extra para compensar as perdas provocadas pela enzima tripsina que está sendo cooptada pelos inibidores de tripsina que acabou excretada nas fezes. Isto conduz a uma deficiência de aminoácidos, particularmente os amino ácidos que contém enxofre, que normalmente devem ser usados para o crescimento e para os processos de reparação. Os inibidores de protease também afetam outros aminoácidos necessários para a saúde e crescimento, nomeadamente a treonina e a valina, que são rotineiramente adicionadas a alimentação de ratos e de outros animais para favorecer um crescimento adequado.66 (ver capítulo 16).
Se os consumidores estão almejando alcançar algo próximo do pico de desempenho com a proteína de soja, os alimentos dessas pessoas precisarão desses mesmos aditivos.

SOJA confusa: alimentos de soja VERSUS proteína de soja

Muitas pessoas usam as palavras "soja" e "proteína de soja" indistintamente, talvez porque os alimentos de soja sejam a principal fonte de proteína em suas dietas. Alimentos feitos a partir da soja integral tais como tofu, no entanto, contêm apenas 8-15 por cento de proteína, juntamente com a gordura e carboidratos. Em contraste, gorduras e carboidratos são removidos na maior parte de produtos como a proteína isolada de soja (SPI), a proteína vegetal texturizada (PVT) e o concentrado de proteína de soja (CPS). Cerca de 90 por cento da soja consumida nos Estados Unidos vêm sob a forma de proteína de soja fracionada adicionada a batidas, barras, molhos enlatados, espaguete congelado, hambúrgueres de fast food, e outros produtos. Para saber a quantidade de proteína que você está recebendo em um determinado prato de soja dada, veja a tabela abaixo:

ALIMENTOS A BASE DE SOJA
 (por 100 g)
PROTEÍNA
Miso
Natto
Farinha de soja (sem gordura)
Farinha de soja (com gordura, cru)
Farinha de soja (com gordura, assada)
Farinha de soja (baixo teor de gordura)
Leite de soja
Concentrado de proteína de soja
Proteína isolada de soja (SPI)
Molho de soja (shoyu)
Soja (cozida, fervida)
Soja (seca, torrada)
Soja (bruto)
Farelo de soja (sem gordura)
Tempeh
Tofu (firme, cru)
Tofu (cru, regular)
11,8 g
17,7 g
47,0 g
34,5 g
34,8 g
46,5 g
02,8 g
58,1 g
80,7 g
10,5 g
16,6 g
39,6 g
36,5 g
45,0 g
19,0 g
15,8 g
08,1 g
FONTE:
Composição dos Alimentos: Legumes e produtos leguminosos, USDA Human Nutrition, Information Service Agriculture Handbook, nº 8-16.



UMA BENÇÃO PARA A INDÚSTRIA:

A alegação do FDA de que a proteína de soja é saudável

Em novembro de 1999, o FDA aprovou uma advertência de saúde que permite aos processadores de alimentos de rotular muitos produtos de soja com a frase "as dietas pobres em gordura saturada e colesterol que incluem 25 gramas de proteína de soja por dia podem reduzir o risco de doenças do coração." 67 A indústria da soja fez esta reivindicação ir direto para suas contas bancárias. As vendas de produtos de soja atingiram taxas de crescimento de dois dígitos desde que o FDA permitiu à indústria afirmar que os produtos de soja não são apenas seguros para ingestão, também são "alimentos saudáveis."68
Os Impostos fomentam o FDA para se apresentar como "O primeiro lugar das Agências da Nação para Defesa do Consumidor", 69  e a declaração de sua missão se encerra com a frase "ajudar o público a obter a informação exata, baseada na ciência que for necessária para se  utilize medicamentos e alimentos para melhorar a sua saúde." No entanto, o tratamento dado pela agência a esta afirmação duvidosa sugere nada mais do que uma aliança profana com um grande negócio.
A petição original - apresentada pela PTI (Protein Technology International) - solicitando a alegação de saúde não era destinado às proteínas da soja, mas sim para as isoflavonas da soja, os estrógenos vegetais encontrados em abundância na soja.70 Fornecido com provas apenas fracas e conflitantes de que as isoflavonas reduzia o colesterol e cercado por uma forte evidência de toxicidade e desregulação endócrina, o FDA tinha o dever de jogar fora a petição da PTI. Em vez disso, a agência tomou a decisão sem precedentes de reescrever a petição da PTI e substituir o pedido para a proteína de soja ao invés da petição original pela proteína rica em isoflavonas da soja.71 Como o FDA está autorizado a somente emitir pareceres sobre as substâncias apresentadas pela petição, esta iniciativa violou regulações da própria agência. 72
Pior ainda, o FDA acelerou o processo de tomada de decisão, reduzindo o tempo em que os membros do público pudessem protestar para apenas 30 dias. 73 Além disso, eles desconsideraram o testemunho de eminentes cientistas da própria FDA, do Centro Nacional de Pesquisa Toxicológica, de pesquisadores do governo britânico e outros especialistas qualificados que fornecem evidências de um possível perigo dos alérgenos, dos inibidores de protease, dos fitatos e dos goitrogênicos, bem como das isoflavonas com atividade hormonal. 74 78 No final, as preocupações evidenciadas de forma meticulosa foram desprezadas em favor da fraca evidência de que a proteína de soja poderia diminuir o colesterol e em apoio à amplamente difundida, mas ainda não comprovada teoria de que para baixar o colesterol é a chave para a prevenção de doenças cardíacas.
Embora o Congresso determinasse que o FDA obtivesse "evidência científica suficiente" das propriedades de redução do colesterol antes de aprovar qualquer alegação de saúde para tal efeito, ela ficou lastreada quase que inteiramente em apenas um estudo - uma meta-análise de 1995 de James W. Anderson, PhD. 79 Meta-análises são populares com pesquisadores - e seus patrocinadores da indústria - que desejam esquadrinhar conclusões gerais. Muitos na comunidade científica têm criticado os autores de meta-análises por gerarem suposições equivocadas, concedendo estimativas inventivas e subtraindo estudos que contradizem ou diluam as conclusões almejadas.
Meta-analistas são especialmente tentados a omitir pesquisas que distorcem as conclusões desejadas pelo patrocinador do mesmo, que neste caso não era outro senão a Protein Technologies International. Na verdade, o Dr. Anderson optou por descartar oito estudos. Os vinte e nove estudos que melhor coincidiram com suas necessidades e da PTI, ofereceram alguma prova de que a substituição da proteína animal pela proteína de soja levaria a uma redução entre 7 a 20 % do colesterol entre os indivíduos hipercolesterolêmicos com níveis acima de 260 mg / dl, mas que a soja faria pouco ou nada para os indivíduos cujo colesterol era menor do que 250 mg / dl. Em palavras objetivas: a proteína de soja não é capaz de reduzir o colesterol de uma pessoa comum e pode até aumentá-lo. Enquanto isso, o consumo de 25 gramas de proteína de soja por dia, teve demonstrada sua capacidade de perturbar o sistema endócrino, com os efeitos mais imediatos sentidos na tireoide. 80 81 (veja os capítulos 26-30.)
A alegação de promover saúde que agora aparece em grandes letras em negrito nas embalagens de alimentos à base de soja não consegue advertir o incauto consumidor que os benefícios são espúrios, e que os riscos são graves e que o "protetor número um do consumidor", um órgão público, não está apenas dormindo em seu trabalho,  mas na cama com as grandes empresas.

Bibliografia:
1.            Jackson AA. Amino acids: essential and non-essential. Lancet, 1983, I, 1034-1037.
2.            Jackson AA. Critique of protein-energy interactions in vivo: urea kinetics. In Protein-Energy Interactions: Proceedings of an I/D/E/C/G Workshop held in Waterville Valley, NH, USA, October 21-25, 1991 NS Seimshaw. B. Sehureh, eds. (Lausanne, Switzerland, Nestle Foundation).
3.            Persaud C, et aI. The excretion of 5-oxoproline in urine as an index of glycine status during normal pregnancy.Br J. Obstet. Gynaecol, 1989,96,440-444.
4.            Irwin, MI, Hegsted DM. A conspectus of research on amino requirements of man. J Nutr, 1971, 101,387-429.
5.            Fallon, Sally. Enig, Mary. Nourishing Traditions (Washington, DC, New Trends, Second Edition, 1999).
6.            United States Department of Agriculture. Composition of Foods: Legumes and Legume Products. (USDA, Washington, DC, 1986) 8-16.
7.            FAO/WHO/UNU, 1985. Energy and protein requirements. Report of a Joint FAO/WHO/UNU Expert Consultation, WHO Tech. Rep. Ser. No 724, Geneva.
8.            Wolf W J. Soybean Proteins in Human Nutrition, 770.
9.            www.brinkone.com/soy/html.
10.          Sarwar G, Peace RW, Botting HG. Effect of amino acid supplementation on protein quality of soy-based infant formulas fed to rats. Plant Foods Hum Nutr1993, 43, 3, 259-266.
11.          US Food and Drug Administration. Federal Register, 21, CFR, Part 101. Part III. Food labeling. Washington, DC,
12.          Sarvar.
13.          Sarvar.
14.          Sarvar.
15.          Friedman et al, Protein alkali reactions: chemistry, toxicology, and nutritional consequences. In Nutritional and Toxicological Aspects of Food Safety. M. Friedman, ed. (NY Plenum Press, 1984). 367-412.
16.          Sarvar.
17.          Wilcke, Harold L, Hopkins, Daniel T and Waggle, Doyle H. Soy Protein and Human Nutrition (NY, Academic Press, 1979).
18.          Wilcke, 346.
19.          Torun, Benjamin. Nutritional quality of soybean protein isolates: studies in children of preschool age. ln Soy Protein and Human Nutrition, 106.
20.          Fallon, Sally. Enig, Mary G. A reply to Mr. Peary's defense of soybeans. Health Freedom News, February 1996.
21.          Bressani R et al. A critical summary of a short-term nitrogen balance index to measure protein quality in adult human subjects. ln Wilcke, 313-323.
22.          Kies, C. Comparison of human and animal studies in Nebraska. ln Wilcke, 326-327.
23.          Torun.
24.          Register UD, lnano M et a!. Nitrogen-balance studies in human subjects on various diets, Am J Clin Nutr, 1967, 20,7,753-759.
25.          Beer WH et a!. A long-term metabolic study to assess the nutritional value and immunological tolerance to two soy-protein concentrates in adult humans. Am l Clin Nutr, 1989,50,997-1007.
26.          Young VR. Soy protein in relatíon to human protein and amino acid nutrition, J Amer Diet Assoe, 1991,91, 7, 828-835.
27.          Friedman M, Brandon DL. Nutritional and health benefits of soy proteins. I. Agric Foods Chem, 2001, 49, 3, 1069-1086.
28.          Snyderman SE et al. Unessential: nitrogen: a Iimiting factor for human growth. J Nutr, 1962, 57-114.
29.          McCully, Kilmer. The Heart Revolution: The Extraordinary Discovery that Finally Laid the Cholesterol Myth to Rest (Perennial. 2000).
30.          McCully, Kilmer. The Homocysteine Revolution (McGraw Hill, 1999).
31.          McCully, Kilmer. Email  to author, August 25,2004.
32.          MannGV, Andrus S B et al. Experimental atherosclerosis in cebus monkeys .. J Exp Med, 953, 98, 195-218.
33.          Mann GV, McNaIly A,, Prudhomme C. Experimental atherosclerosis. Effects of sulfur compounds on hypercholesterolemia and growth in cysteine deficient monkeys. Am J. Clin Nutr, 1960,8, 491-498.
34.          Stolzenberg-Solomon RZ, MilIer ER, et al. Association of dietary protein intake and coffee consumption with serum homocysteine concentrations in an older population. Am J Clin Nutr, 1999, 69, 467-475.
35.          Gaull GE, Sturman Ja, Raiha NCR. Development of mammalian sulfur metabolism: absence of cystathionase in human fetal tissues. Pediatr Res, 1972, 6, 538-547.
36.          Gotoh N et al. inhibition of glutathione synthesis increases the toxicity of oxidized low-density lipoprotein in human monocytes and macrophages. Biochem J, 1993, 296, Pt 1, 151-154.
37.          Gaull GE and Wright CE. Protein and growth modulators. In S J Fomon and WC Heird, eds Energy and Protein Needs during infancy. (NY Academic Press, 1986). 870-897.
38.          Gaull GE et al. Milk protein quantity and quality in low-birth weight infants III. Effects on sulfur amino acids in plasma and urine. J Pediatr, 1977,90,348-355.
39.          Gaull, Wright.
40.          Atkins, Robert. Dr Atkin's Vita-Nutrient Solution (NY Slmon & Shuster, 1998) 176-178.
41.          Atkins, 184-187.
42.          Sarvar, Ghulam. The Protein Digestibility-Corrected Amino acid score method overestimates quality of proteíns containing antí-nutritíonal factors and of poorly digestible proteíns supplemented with limiting amino acids in rats. J Nutr, 1997, 127, 5, 7S8-764.
43.          Sarvar.
44.          Kawamura and Hayashi, Lysinoalanine-degrading enzymes of various animal kidneys. Agric Biol Chem, 1987, 51, 2289-2290.
45.          Atkins, 171-172.
46.          Rath, Matthias. Pauling, Linus. A unified theory of human cardiovascular disease, leading the way to the abolition of this disease as a cause for human mortality. www.mercola.com.
47.          Marz, Russell B. Medical Nutrition from Marz, (Portland, OR, Omni Press, Second Edition 1999) 83.
48.          Atkins, 192.
49.          Atkins.
50.          Eggum BO, Hansen I, Larsen T. Protein quality and digestible energy of selected foods determined in balance trials with rats. Plant Foods Hum Nutr, 1989, 39, 13-21.
51.          Sarvar G, Peace RW. Comparisons between true digestibility of total nitrogen and limiting amino adds in vegetable proteins, J Nutr, 1986, 116, 1172-1184.            .
52.          Emmert J L., Baker DH. Protein quality assessment of soy products. Nutr Res, 1995, 15, 1647-1656.
53.          Brandon DI. Bates AH and Friedman M. Elisa Analysis of soybean trypsin inhibitors in proeessed foods. In M. Friedman, ed. Nutntional and Toxicological Consequences o(Food Processing. (NY, Plenum, 1991) 331.
54.          Rackis J J . The USDA trypsin inhibitor study. I. Background, objectives, and proeedural details. Qual Plant Foods Hum Nutr, 1985,215.
55.          Yannai Shmuel. Toxic factors induced by processing. In Irvin E. Liener, ed. Toxic Constituents in Plant Foodstuffs (NY Academic Press, 1980).408-410.
56.          Sarwar G, L' Abbe MR et aI. Influence of feeding alkaline/heat processed proteins on growth and protein and mineral status of rats. Adv Exp Med Biol, 1999, 4459,161-177.
57.          SCOGS 101. Evaluation of the health aspects of soy protein isolates as food ingredients. Life Sciences Research Office, Food and Drug Administration, Washington De. FDA/BF-80/3.
58.          Steinke FH. Measuring protein quality of foods In Wilcke, 307-308.
59.          Nordlee JA et aI. Identification of a Brazil nut alIergin in transgenic soybeans. NEJM, 1996, 334,688-692.
60.          Messina, Mark. Messina, Virginia. Setehell, Kenneth DR. The Simple Soybean and your Health (Garden City Park, N Y, Avery, 1994) 25.
61.          Breslau, NA et aI. Relationship of animal protein-rich diet to kidney stone formation and calcium metabolism. J Clin Endocrinol Metabol, 1988, 66, 140-146.
62.          Messlna, Messína, Setchell, 116-117.
63.          Mindell, Earl. Earl Mindell's Soy Miracle (NY Fireside, 1995) 77.
64.          Whiting SJ, Draper HH. Effect of chronic acid load as sulfate or sulfur amino acids on bone metabolism in adult rats, J Nutr, 1981, 111, 1721-1726.
65.          Spencer H, Kramer L, Osis D. Do protein and phosphorous cause calcium loss? J Nutt, 1988, 118, 657-660.
66.          Liener IE, Kakade ML. Protease inhibitors. In Irvin E. Liener, ed. Toxic Constituents in Plant Foodstuffs, (NY Academic Press, Second Edition, 1980). 7-71.
67.          Food and Drug Administration. Food Labeling: Health Claims: Soy Protein and Coronary Heart Disease. 21 CFR Part 101. Docket #98PO683.
68.          Weber, Jennifer. The impact of the FDA health claim on the soyfoods market and where do we go from here? Soyfoods 2001, January 17-19, 2001. Phoenix, AZ. Educational Audio Cassettes.
69.          The phrase is used repeatedly on the FDA website's www.usfda.gov. The website also includes the FDA’s Mission Statement: "The FDA is responsible for protecting the public health by assuring the safety, efficacy, and security of human and veterinary drugs, biological products, medical devices, OUI nation's food supply, cosmetics, and products that emit radiation. The FDA is also responsible for advancing the public health by helping to spread innovations that make medicines and foods more effective, safer, and more affordable, and helping the public get the accurate, science-based information they need to use medicines and foods to improve their health."
70.          Proposed Health Claim for Soy Protein-Containing Products and a Reduced Risk of Heart Disease. Petition submitted by Marshall McMarcus, Director of Regulatory and Trade Affairs, Protein Technologies International, May 4, 1998.
71.          FalIon, Sally. Enig, Mary G. Tragedy and Hype: The Third International Soy Symposium. Nexus, 2000, 7,3.
72.          James, Valerie. Letter to Documents Management Branch (H.F.A. 305), Food and Drug Administration quoting Section 403. James reminds the FDA that it is "not authorized to regulate on anything other than the petition to the agency. That is, it cannot 'substitute' a variation on the claim and make a proposed (or actual) ruling on this substituted purpose." September 16, 1999.
73.          James.
74.          Sheehan, Daniel M. Doerge, Daniel R. Letter to Dockets Management Branch (HFA305) February 18, 1999.
75.          Fítzpatríck, Michael, Response to a submission by Protein Technologies International (PTI), n.d.
76.          IEH Assessment on Phytoestrogens in the Human Diet. Final Report to the Ministry of Agriculture, Fisheries and Food, United Kingdom, November 1997, 11
77.          Dibb, Sue. Co-Director The Food Commission UK. Letter to Dockets Management Branch (HFA-305) on Docket No 98P-0683 Food Labeling: Health Claims; Soy Protein and Coronary Heart Disease, January 25, 1999.
78.          Liener IE. Letter to Dockets Management Branch, Food and Drug Administration, December 31, 1998.
79.          Anderson JW, Johnstone BM, Cook-Newell ME. Meta-analysis of the effects of soy protein intake on serum lipids. NEJM, 1995, 333, 276-282.
80.          Fitzpatrick M. Soy formulas and the effects of isoflavones on the thyroid. NZ Med J, 2000, 113, 1103, 24-26.
81.          Ishizuki Y, Hirooka, Maruta Y, Tigashi K. The effects on the thyroid gland of soybeans administered experimentally in healthy subjects. Nippon Naibundi Gakkai Zasshi, 1991,67, 622-629. Translation by Japan Communication Service, Wellington. Courtesy Valerie and Richard James.

(Esse é capítulo 13 - "SOY PROTEIN - A COOP INSIDE" - do livro “THE WHOLE SOY STORY” - O lado negro do  alimento saudável favorito dos americanos - de Kaayla T. Daniel, PhD, CCN. EDITORA New Trend Publishing Inc., NY., 2007)